INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina).

Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar las enzimas). Las no competitivas, se unen a otro lugar del enzima, modificando la Vmáx. (velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactivada.

ENZIMAS

Se llaman enzimas a las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG^‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas). en el que reside la actividad peptidil transferasa

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato y otros factores físico-químicos. son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, ampliamente utilizadas en variados procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas

• casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
• muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
• la hemoglibina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
• los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
• los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
• la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
• el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

CARACTERÍSITICAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas; son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos amoniácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas contienen carbón, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteca es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH₂) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Atchaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejo proteicos estables.

ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH₂ terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

PROTEÍNAS

Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• estructural (colágeno y queratina)
• reguladora (insulina y hormona de crecimiento)
• transportadora (hemoglobina)
• defensiva (anticuerpos)
• enzimática
• contráctil (actina y miosina).

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.